@MASTERSTHESIS{ 2020:1021151186,
 	title = {Síntese e caracterização de nanopartículas magnéticas (Fe3O4) e seu uso  como suporte para imobilização de lipase Thermomyces lanuginosus  (TLL)},
 	year = {2020},
 	url = "https://bdtd.unifal-mg.edu.br:8443/handle/tede/1811",
 	abstract = "A imobilização de enzimas em nanopartículas magnéticas é uma estratégia que viabiliza a 
 recuperação do conjugado nanopartícula-enzima a partir da separação do material imobilizado 
 por centrifugação ou pela aplicação de um campo magnético externo. Nesse contexto, o 
 presente trabalho avaliou o uso de nanopartículas magnéticas (Fe3O4) como suporte para 
 imobilização da lipase produzida por Thermomyces lanuginosus (TLL). Essa lipase possui 
 importantes aplicações na indústria, como, por exemplo, na produção de biodiesel, pesticidas, 
 alimentos, entre outros. De forma específica, na primeira etapa do trabalho, foram obtidas 
 nanopartículas magnéticas (NPM) através do método de coprecipitação usando hidróxido de 
 sódio como agente redutor. As NPM foram caracterizadas por TEM, AFM, DRX, FTIR, 
 TGA, DLS e potencial zeta e os resultados mostraram por diferentes técnicas se tratar de 
 NPM pequenas, devido as imagens de TEM apresentarem partículas de 8,3 ± 2,7 nm; de AFM
 apresentarem um tamanho de 12,0 ± 2,0 nm e os dados de DLS mostrarem um DH 34,19 ±
 0,91 nm, com superfície de carga variando entre + 35,0 mV em pH 3,0 à – 35,0 mV em pH 
 12,0. A caracterização por DRX comprovou que as NPM são do tipo Fe3O4, por FTIR foi
 determinado a existência de ligações do tipo Fe-O e O-H no material e por TGA foi 
 observado que as NPM são estáveis na faixa de temperatura de 400°C a 900°C.
 Numa segunda etapa, a superfície de carga para a enzima TLL foi avaliada 
 computacionalmente por meio das informações obtidas no PDB, sendo verificada a 
 diferenciação do potencial eletrostático em cada região da macromolécula. Por fim, foram 
 escolhidos 3 condições de controle de pH de forma a modificar as superfícies de carga da 
 enzima e da NPM e avaliar o seu processo de adsorção. Assim, o material imobilizado
 apresentou 99,49% de adsorção da enzima ao suporte, recuperando 62,3% da atividade 
 hidrolítica, em relação à atividade inicial da lipase livre. E a eficiência catalítica na síntese do 
 éster oleato de etila foi de aproximadamente 80% após 12 ciclos de reutilização",
 	publisher = {Universidade Federal de Alfenas},
 	scholl = {Programa de Pós-Graduação em Química},
 	note = {Instituto de Química}
}