@MASTERSTHESIS{ 2021:1141920931,
 	title = {Preparação e caracterização de um agregado enzimático reticulado (CLEA) de ß- glicosidase produzido por Aspergillus niger},
 	year = {2021},
 	url = "https://bdtd.unifal-mg.edu.br:8443/handle/tede/1894",
 	abstract = "A imobilização de enzimas é uma técnica que dentre algumas vantagens traz como destaque a
 viabilidade da reutilização das mesmas e redução da contaminação residual no produto final,
 tornando os processos biocatalíticos economicamente viáveis. Dos vários protocolos de
 imobilização, a imobilização enzimática sem o uso de suporte pela técnica CLEAs (do inglês, CLEA
 – cross- linked enzyme aggregation) é bastante relevante por combinar purificação e
 imobilização enzimática em um único estágio, resultando em uma enzima imobilizada com uma
 alta atividade e sem um suporte volumoso. A enzima β-glicosidase pertence à classe das
 hidrolases, e possui ampla utilização industrial, sendo aplicada desde a bioconversão de biomassa
 em glicose para produção de biocombustíveis até na hidrólise de precursores de aroma na
 indústria de alimentos e bebidas. Até o momento, poucos trabalhos foram relatados na literatura
 sobre a imobilização de β-glicosidases microbianas por CLEAs. O objetivo do presente trabalho foi
 avaliar as condições de produção de agregados enzimáticos reticulados (CLEAS) de β-glicosidase
 produzida por A. niger e a determinação de algumas características bioquímicas e morfológicas do
 derivado. Para isso as variáveis concentração de agente reticulante e agente espaçador na
 imobilização por CLEAs de β-glicosidase fúngicas foram estudados por meio da metodologia de
 Planejamento Fatorial Completo 22, com 11 ensaios (3 pontos centrais). Foram determinados o pH
 e temperaturas ótimos de atividade, pH e temperatura de estabilidade e o efeito da concentração
 de substrato e de íons na atividade da enzima livre e imobilizada. A caracterização morfológica dos
 derivados foi investigada por Espectroscopia no Infravermelho com Transformada e Fourier (FTIR)
 e por Termogravimetria Analítica (TG/TGA). Os resultados foram divulgados em artigos e
 demostram uma maior termo estabilidade dos derivados e alterações dos pH ( 4,5 para 4,0) para e
 temperatura (55 para 60°C) ótimos dos derivados em comparação com a enzima lifvre. Os testes
 morfológicos mostram que os derivados foram mais estáveis a temperatura pela temperatura de
 decomposição de 200°C para enzima livre e de 208°C para os derivados, além das absorbâncias nas
 bandas 3000 cm-1 a 2700 cm-1, que comprovam as ligações cruzadas efetivas.",
 	publisher = {Universidade Federal de Alfenas},
 	scholl = {Programa de Pós-graduação em Biotecnologia},
 	note = {Pró-Reitoria de Pesquisa e Pós-Graduação}
}