@MASTERSTHESIS{ 2021:1115094738,
 	title = {Imobilização da enzima frutosiltransferase extracelular de Aspergillus oryzae IPT-301 em sílica gel pura e funcionalizada para produção de frutooligossacarídeos},
 	year = {2021},
 	url = "https://bdtd.unifal-mg.edu.br:8443/handle/tede/1932",
 	abstract = "Frutooligossacarídeos (FOS) são açúcares prebióticos de baixa caloria, não cariogênicos, podendo ser consumidos por diabéticos e, por não serem hidrolisados pelas enzimas gastrointestinais, promovem a seletividade das bactérias probióticas na microbiota intestinal, auxiliando na eliminação de microrganismos patogênicos e na prevenção do câncer de cólon. São comercialmente produzidos por enzimas microbianas como a frutosiltransferase (FTase, E.C.2.4.1.9) utilizando a sacarose como substrato. A imobilização destas enzimas em suportes porosos, permite aumentar a estabilidade enzimática, reutilizar o biocatalisador e proteger a enzima de condições adversas do meio reacional. Diante disso, este trabalho teve como objetivo imobilizar, por adsorção física e ligação covalente, a FTase extracelular de Aspergillus oryzae IPT-301 em sílica gel, pura (sem tratamento) e funcionalizada com glutaraldeído, visando obter um biocatalisador heterogêneo ativo e estável para a produção de FOS. Avaliou-se as estabilidades térmica, frente ao pH de incubação, operacional e de armazenamento da enzima imobilizada, bem como os perfis cinéticos do biocatalisador. As melhores condições obtidas para a imobilização de FTase em sílica gel pura (35 ºC, pH 5,5 e 175 rpm) e em sílica gel funcionalizada com glutaraldeído foram empregadas para se determinar o rendimento de imobilização (RI) e a atividade recuperada (AR). Para a FTase imobilizada em sílica gel pura, alcançou- se valores de RI e AR iguais a 13 % e 10 %, respectivamente, ao passo que, para a enzima imobilizada no suporte funcionalizado, foram obtidos RI de 38 % e AR de 7,5
 %. A enzima imobilizada em ambos os suportes apresentou comportamento cinético descrito pelo modelo corporativo de Hill, cujos maiores valores de atividade foram obtidos para uma faixa de concentração de substrato compreendida entre 400 g L-1 e 600 g L-1. A FTase imobilizada em sílica gel funcionalizada mostrou maior capacidade de reutilização ao longo de 8 ciclos reacionais consecutivos, além de exibir maiores estabilidades térmica, de armazenamento e frente ao pH em relação ao biocatalisador adsorvido no suporte puro. Os resultados obtidos sugerem um alto potencial de aplicação da sílica gel funcionalizada como suporte de imobilização de FTase para a produção de FOS.",
 	publisher = {Universidade Federal de Alfenas},
 	scholl = {Programa de Pós-Graduação em Engenharia Química},
 	note = {Instituto de Ciência e Tecnologia}
}