@MASTERSTHESIS{ 2022:346693714,
 	title = {Produção de um antioxidante lipofílico por esterificação catalisada por lipase imobilizada via adsorção física em suporte hidrofóbico},
 	year = {2022},
 	url = "https://bdtd.unifal-mg.edu.br:8443/handle/tede/2004",
 	abstract = "O objetivo do projeto consistiu na produção enzimática de um éster com
 propriedades antioxidantes e antimicrobianas a partir da esterificação de álcool
 isoamílico, um produto obtido do óleo fúsel e ácido gálico (ácido 3,4,5-
 tridróxibenzóico) em meio de terc-butanol. Testes preliminares realizados em nosso
 grupo de pesquisa empregando diferentes preparações de extratos brutos
 comerciais de lipases nas formas livres (solúveis e em pó) obteve a máxima
 atividade catalítica com a lípase Pseudomonas fluorescens (LPF), comercialmente
 conhecida como Lipase Amano AK. Na realização deste projeto foi empregada a
 enzima na sua forma imobilizada por adsorção física (mecanismo de ativação
 interfacial) em partículas de poli(estireno-divinilbenzeno). Este suporte foi
 selecionado devido à sua capacidade de adsorção de lipases, um importante
 requisito para a preparação de biocatalisadores com alta atividade catalítica. A
 preparação do biocatalisador heterogêneo foi realizada em tampão acetato de sódio
 pH 5,0 (5 mM) por 18 h empregando um carregamento inicial de proteína de 40 mg/g
 de suporte, onde foi obtido a máxima concentração de proteína imobilizada de
 aproximadamente 33 mg g -1. A sua atividade catalítica na hidrólise da emulsão do
 azeite de oliva em pH 8,0 (tampão fosfato de sódio 100 mM) e 37°C foi de 121,4 ±
 5,5 U/g de biocatalisador. Após a preparação do biocatalisador foi avaliado o efeito
 de relevantes parâmetros na produção do éster como: concentração de
 biocatalisador (5% a 25% m/v), temperatura de reação (20°C a 70ºC) e razão molar
 ácido:álcool (1: 0,4 a 1:4) empregando um delineamento composto central rotacional
 (DCCR). As reações foram conduzidas em meio de terc-butanol em condições
 experimentais fixadas (30 minutos de reação, agitação mecânica de 200 rpm e
 concentração de ácido gálico de 250 mM). Como variável de resposta determinou-se
 a porcentagem de conversão do ácido por método titulométrico. Nas condições
 ótimas a máxima conversão de 55% após 90 min de reação foi obtida para a lipase
 imobilizada, nestas mesmas condições, a máxima conversão alcançada foi de 37%
 observado para a lipase na forma livre. O biocatalisador preparado obteve na ordem
 de 40% de sua atividade inicial após 5 bateladas consecutivas de reação. Este
 estudo mostra que um protocolo apropriado de imobilização da enzima pode
 melhorar o seu desempenho catalítico e reuso após sucessivas reações de
 produção de um éster interesse industrial como em meios orgânicos.",
 	publisher = {Universidade Federal de Alfenas},
 	scholl = {Programa de Pós-graduação em Biotecnologia},
 	note = {Pró-Reitoria de Pesquisa e Pós-Graduação}
}