@MASTERSTHESIS{ 2021:1131726829,
 	title = {Imobilização de frutosiltransferase extracelular de Aspergillus oryzae IPT-301 em polihidroxibutirato e sua caracterização bioquímica para a produção de frutooligossacarídeos},
 	year = {2021},
 	url = "https://bdtd.unifal-mg.edu.br:8443/handle/tede/2058",
 	abstract = "Fruto-oligossacarídeos (FOS) se referem aos oligômeros de frutose, cujas unidades frutosil são ligadas na posição β (2→1) da molécula de sacarose, o que os distingue dos demais oligômeros. Os FOS, também conhecidos como “açúcares não convencionais”, apresentam excelentes características funcionais em alimentos, além de seus aspectos físicos e fisiológicos. Estes açúcares podem ser produzidos de forma natural, por enzimas presentes em vegetais, ou por enzimas microbianas, dentre as quais tem-se a frutosiltransferase (FTase E.C.2.4.1.9), de Aspergillus oryzae IPT-301, que atua como o biocatalisador da reação de transfrutosilação da sacarose. Neste contexto, o presente trabalho tem como objetivo estudar o processo de imobilização da enzima FTase microbiana extracelular, utilizando o polihidroxibutirato (PHB) como suporte, nas formas pura e funcionalizada com glutaraldeído, visando à produção de FOS. Para tal, foram realizados testes de imobilização, por adsorção física e ligação covalente, na temperatura de 35 ºC, durante 8 horas, com agitação de 175 rpm, 10 mL de caldo fermentado, pH 5,5, contendo a enzima microbiana extracelular, e 1,0 g de suporte puro e funcionalizado. Para estudos de caracterização do biocatalisador imobilizado, foram realizados ensaios de estabilidade frente ao pH de incubação (4,0; 4,5; 5,0; 5,5; 6,0; 6,5 e 7,0), estabilidade térmica (30 ºC, 40 ºC, 50 ºC e 60 ºC), avaliação da influência da concentração de substrato na reação enzimática (200 g L-1, 300 g L-1, 400 g L-1, 470 g L-1, 500 g L-1 e 600 g L-1), ensaios de estabilidade operacional e estabilidade ao armazenamento. Os perfis cinéticos de imobilização indicaram que a atividade de transfrutosilação (𝐴𝑡), presente no caldo fermentado, decresceu com o aumento do tempo de imobilização e que, o maior rendimento de imobilização foi cerca de 41 ± 6 %, para a FTase adsorvida no suporte puro e 55 ± 4 % para a FTase imobilizada no suporte funcionalizado, após 8 horas de imobilização. Além destes, foram encontrados valores de 17 ± 3 % e 11 ± 2 % paras as atividades recuperadas (AR) para a enzima imobilizada nos suportes puro e funcionalizado, respectivamente. Desse modo, foram definidas as condições de imobilização para ambas as formas de suporte: temperatura de 35 ºC, pH 5,5, agitação de 175 rpm e 8 h de imobilização. Os maiores valores de 𝐴𝑡 foram obtidos na concentração de sacarose de 400 g L-1 para a FTase imobilizada em PHB puro e funcionalizado e o modelo de Hill foi ajustado aos dados para a imobilização da FTase em ambos os suportes. A enzima imobilizada em PHB funcionalizado apresentou maiores estabilidades térmica, operacional e ao armazenamento que a FTase imobilizada em PHB puro. A FTase imobilizada em PHB funcionalizado apresentou retenção de atividade de 56,83 ± 4,38 % após seis ciclos batelada, enquanto a enzima adsorvida em PHB puro apresentou retenção de 41,29 ± 3,24 % da atividade incial. Portanto, a partir dos estudos de imobilização e caracterização, foi possível concluir que a FTase extracelular foi adequadamente imobilizada em PHB puro e funcionalizado, com melhores resultados para a enzima ligada ao biopolimero funcionalizado.",
 	publisher = {Universidade Federal de Alfenas},
 	scholl = {Programa de Pós-Graduação em Engenharia Química},
 	note = {Instituto de Ciência e Tecnologia}
}