@MASTERSTHESIS{ 2021:1757363797,
 	title = {Imobilização de frutosiltransferase extracelular de Aspergillus oryzae IPT-301 em bagaço de cana-de-açúcar para a produção de fruto-oligossacarídeos},
 	year = {2021},
 	url = "https://bdtd.unifal-mg.edu.br:8443/handle/tede/2143",
 	abstract = "Fruto-oligossacarídeos (FOS) são açúcares nutracêuticos de baixa caloria que apresentam excelentes propriedades funcionais e benefícios à saúde e nutrição humana. Industrialmente, os FOS podem ser obtidos pela reação de transfrutosilação das moléculas de sacarose, catalisada por enzimas microbianas como a frutosiltransferase (FTase, EC 2.4.1.9). O uso da FTase solúvel implica em baixa estabilidade (térmica, operacional, de armazenamento e frente ao pH), contudo, com a imobilização, é possível aumentar a estabilidade da enzima e possibilitar sua recuperação e reutilização. Neste trabalho foi realizada a caracterização física do bagaço de cana-de-açúcar in natura (área específica – BET; volume e distribuição de poros – BJH), a imobilização por adsorção física (35 ºC, 175 rpm, pH 5,5 e 8 h) da FTase extracelular de Aspergillus oryzae IPT-301 no bagaço de cana-de-açúcar in natura e obtenção dos parâmetros de imobilização (rendimento e atividade recuperada). Em seguida foi realizada a caracterização  (FTIR) do derivado enzima-suporte obtido do processo de imobilização e a avaliação das suas propriedades bioquímicas que envolveu: a avaliação da influência da temperatura e pH na atividade de transfrutosilação – planejamento experimental; a avaliação da influência da concentração de substrato na atividade de transfrutosilação; os ensaios de estabilidade (térmica, frente ao pH de incubação, operacional e de armazenamento). Através da caracterização física do bagaço de cana-de-açúcar in natura foi obtida uma área específica de 1,306 m².g-1, uma área específica dos poros de 0,846 m².g-1, tamanho de poros de 20,408 Å e volume específico de poros (entre 17 e 3000 Å) de 0,431×10-3 cm³.g-1. O rendimento de imobilização foi de 46,61 ± 3,77 % e a atividade recuperada foi de 11,20 ± 1,85 %. A análise comparativa do derivado enzima-suporte e suporte por FTIR indicou a imobilização enzimática. Os resultados do planejamento de experimentos indicaram que à temperatura de 51,37 ºC e pH de 5,49 a atividade enzimática da FTase imobilizada foi máxima. A melhor concentração de sacarose para a reação enzimática foi de 600 g.L-1 e os modelos cinéticos de Michaelis-Menten e de Hill foram ajustados satisfatoriamente aos dados experimentais. Os ensaios de estabilidade frente ao pH de incubação mostraram que a FTase foi estável (atividades relativas superiores a 56 %) na faixa de pH entre 4,5 e 8,5. Os ensaios de estabilidade térmica mostraram que a imobilização aumentou a termoestabilidade da FTase, com um fator de estabilidade máximo de 3,47 à 30 ºC, o que representa um ganho de cerca de 9 h no tempo de meia vida da enzima. A análise dos parâmetros termodinâmicos associados também indicou que a termoestabilidade enzimática foi aumentada após a imobilização. Os ensaios de estabilidade operacional mostraram que a enzima pode ser reutilizada por 2 ciclos reacionais consecutivos sem perda de atividade. O derivado enzima-suporte não apresentou perda na atividade enzimática nos 5 primeiros dias de armazenamento (atividades retidas próximas a 100 %), contudo, após 10 e 15 dias de armazenamento foram obtidas atividades de transfrutosilação equivalentes a 87 % e 74 % da atividade inicial, respectivamente. Após 30 dias de armazenamento, o derivado enzima-suporte reteve apenas 17 % da atividade enzimática inicial. Concluiu-se que a imobilização da FTase no bagaço de cana-de-açúcar foi satisfatória, mediante obtenção de um biocatalisador estável e ativo, o que justifica a futura implementação em diferentes configurações de reatores.",
 	publisher = {Universidade Federal de Alfenas},
 	scholl = {Programa de Pós-Graduação em Engenharia Química},
 	note = {Instituto de Ciência e Tecnologia}
}