@MASTERSTHESIS{ 2022:2060604415,
 	title = {Imobilização de tripsina suína em nanopartículas magnéticas: atividade e estabilidade enzimática},
 	year = {2022},
 	url = "https://bdtd.unifal-mg.edu.br:8443/handle/tede/2122",
 	abstract = "A obtenção de um nanobiocatalisador baseado na interação direta entre
 nanopartículas superparamagnéticas de óxido de ferro (SPIONs) e tripsina suína foi
 investigada no presente trabalho. Especificamente, a adsorção física de nanopartículas
 magnéticas com tripsina foi estudada a partir da modulação das cargas superficiais pelo
 controle do pH tanto da enzima quanto do nanomaterial de suporte. A interação
 nanopartícula-enzima foi avaliada por medidas experimentais de fluorescência e
 modelagem teórica. Os resultados obtidos mostraram que o material imobilizado, sob
 diferentes condições de pH, apresentou 66,2, 67,1 e 75,4% de adsorção enzimática ao
 suporte em pH 4,0, 7,0 e 8,0, respectivamente. A atividade enzimática recuperada em
 cada caso foi de 31,84, 27,56 e 32,28%, respectivamente, em relação à atividade inicial
 de tripsina livre. A eficiência catalítica foi medida através da reação envolvendo a
 conversão do substrato N-α-Benzoil-DL-arginina-4-nitroanilina no produto p-nitroanilina
 monitorada por espectrofotometria UV-Vis no comprimento de onda de 410 nm. Os
 estudos de dessorção mostraram pelas técnicas analisadas que após 5 ciclos de lavagem
 não foi possível determinar a taxa de dessorção devido aos valores obtidos serem
 inferiores aos limites de detecção de fluorescência (0,4 mg.mL -1 ). A reutilização da
 Tripsina imobilizada foi testada ao longo de vários ciclos em processos catalíticos
 utilizando BapNA como substrato. O processo ocorreu com uma eficiência de
 aproximadamente 88% até o segundo ciclo, e a enzima imobilizada reteve uma eficiência
 em torno de 40% até o quarto ciclo. Além disso, a interação tripsina-nanopartículas
 também foi avaliada em pH 4,0 por espectroscopia de fluorescência e os valores dos
 parâmetros termodinâmicos ∆�� �� = −31,50 kJ mol–1, ∆�� �� = 15,31 kJ mol–1 e ��∆�� �� =
 32,99 kJ mol–1��–1, foram encontrados, o que é consistente com a ocorrência de
 interações predominantemente iônicas. A imobilização da tripsina suína na superfície
 das SPIONs também foi avaliada computacionalmente. O perfil de energia potencial
 para a adsorção da tripsina suína sobre a superfície do material foi calculado e mostrou
 que a enzima protonada em pH 8,0 pode ser mais fortemente adsorvida sobre a
 superfície das nanopartículas. Foi possível constatar também, que a taxa de adsorção da
 enzima aumentou significativamente em pH 8,0, e neste mesmo pH, o perfil de energia
 de adsorção é mais favorável e estável em distâncias menores da superfície, indicando
 que uma maior quantidade de enzima pode ser adsorvido sobre as SPIONs.",
 	publisher = {Universidade Federal de Alfenas},
 	scholl = {Programa de Pós-Graduação em Química},
 	note = {Instituto de Química}
}