@MASTERSTHESIS{ 2023:434410023,
 	title = {Produção de nanopartículas magnéticas e aplicação na imobilização da lipase de Geotrichum candidum},
 	year = {2023},
 	url = "https://bdtd.unifal-mg.edu.br:8443/handle/tede/2269",
 	abstract = "As lipases atuam na hidrólise de triacilgliceróis, produzindo ácidos graxos livres em
 meios aquosos, mas podem também catalisar reações de síntese em meios isentos
 ou com baixa quantidade de água. Sua aplicação possui alto interesse industrial,
 porém sua utilização em larga escala tem o fator econômico como desvantagem,
 sendo necessária a busca por alternativas que visam superar essa limitação. Uma
 estratégia para melhorar a relação custo/benefício é o emprego da técnica da
 imobilização enzimática, a qual proporciona um aumento da estabilidade da enzima
 no meio reacional, além de auxiliar na sua recuperação, possibilitando a reutilização
 do biocatalisador. O emprego de nanopartículas magnéticas de óxido de ferro
 (SPIONs) como suporte na imobilização apresenta vantagens como: a fácil produção,
 facilidade para modificar a superfície (funcionalização), o que auxilia na imobilização
 e estabilização da enzima para aplicação, apresentam elevada área superficial e
 podem ser separadas facilmente do meio de reação com aplicação de um campo
 magnético. No presente trabalho, o suporte nanomagnético Fe3O4 foi sintetizado,
 submetido ao recobrimento com sílica (Fe3O4@SiO2), funcionalizado com
 grupamentos amino (Fe3O4@SiO2-NH2) e por fim ativado com glutaraldeído
 (Fe3O4@SiO2-CHO) para imobilização da lipase produzida por fermentação submersa
 pelo Geotrichum candidum (LGC), que foi comparada com três lipases comerciais de
 fontes distintas, Candida rugosa (LCR), Pseudomonas fluorescens (LAK), de
 pâncreas suíno (LPP) também imobilizadas no mesmo suporte. A caracterização das
 SPIONs e suas modificações foram realizadas por análises de microscopia eletrônica
 de varredura (MEV), espectroscopia no infravermelho por transformada de Fourier
 (FTIR) e análise de área de superfície (BET). As propriedades biocatalíticas para a
 LGC imobilizada (derivado) foram caracterizadas, sendo determinados pH e
 temperatura ótimos e estabilidade térmica a 40°C. Observou-se uma atividade ótima
 para pH 8 e 40oC, tanto para a enzima livre, quanto para a imobilizada. A 40oC o tempo
 de meia vida (t1/2) da LGC imobilizada foi de 223 min, equivalendo a um aumento da
 estabilidade térmica em aproximadamente 5 vezes quando comparada a LGC livre. O
 derivado foi aplicado na síntese do éster de cera acetato de cetila, sendo utilizado um
 planejamento completo central rotacional (DCCR) para a otimização da reação. A
 máxima conversão obtida foi de 35,56 ± 1,56 % m/v para o tempo de 120 min de
 reação utilizando-se uma concentração de derivado de 8% (m/v) e temperatura de
 
 40oC. O derivado manteve praticamente toda a sua atividade inicial após 6 ciclos de
 reutilização.",
 	publisher = {Universidade Federal de Alfenas},
 	scholl = {Programa de Pós-graduação em Biotecnologia},
 	note = {Instituto de Ciências Exatas}
}