@MASTERSTHESIS{ 2023:1607313650,
 	title = {“Produção, purificação, imobilização e parcial caracterização da lipase de Preussia africana”},
 	year = {2023},
 	url = "https://bdtd.unifal-mg.edu.br:8443/handle/tede/2404",
 	abstract = "O presente estudo buscou purificar uma nova lipase produzida pelo fungo endofítico
 Preussia africana (P. africana). As enzimas foram produzidas via cultivo submerso. Após
 o cultivo, o caldo foi filtrado e liofilizado para que as enzimas fossem concentradas.
 Utilizou-se solventes orgânicos (metanol, etanol 95%, etanol absoluto, iso-propanol e
 acetona), nas temperaturas de 10 e 25°C, para a precipitação das lipases, sendo
 observado que a acetona e o iso-propanol foram mais eficientes em precipitar as
 enzimas mantendo sua atividade catalítica, obtendo-se atividades específicas de 211,34
 ± 0,05 e 179,50 ± 0,08 U/mg, respectivamente. Para esses solventes, uma nova etapa
 de precipitação adicional foi realizada, a fim de se obter uma maior atividade recuperada,
 variando-se a proporção do volume entre o sobrenadante resultante da primeira etapa
 de precipitação e a nova fase solvente e a temperatura (10 e 25 °C). Para a segunda
 etapa de precipitação, foi utilizada a proporção de 1:3 sobrenadante: solvente (v/v) e a
 temperatura de 10°C. Obteve-se para ambos os solventes um desempenho semelhante,
 sendo um fator de purificação de 1,89 ± 0,01 e uma atividade recuperada de 97,50%
 para o iso-propanol e um fator de purificação de 1,88 ± 0,01 e atividade recuperada de
 96,70% para a acetona. Para a proporção de 1:2 sobrenadante: solvente (v/v) e 10 °C,
 para a segunda etapa de precipitação, a acetona apresentou melhor desempenho,
 obtendo o fator de purificação de 1,89 ± 0,01 e uma atividade recuperada de 93,45%.
 Após as etapas de precipitação, as enzimas foram separadas e a lipase de massa
 molecular próxima a 45 kDa foi purificada e caracterizada quanto ao tipo de substrato,
 pH e temperatura, de forma que a máxima atividade hidrolítica observada de 72,80 +
 1,29 U/mL, foi obtida utilizando-se óleo de oliva como substrato, no pH entre 7 e 8 para
 temperatura de 37°C. As resinas butil e octil-agarose foram utilizadas no intuito de se
 avaliar a imobilização da lipase obtida. A resina octil-agarose apresentou um melhor
 rendimento de imobilização, atingindo 81,56 %, entretanto, a maior atividade recuperada
 enzimática foi obtida para a resina butil-agarose (6,49 %).",
 	publisher = {Universidade Federal de Alfenas},
 	scholl = {Programa de Pós-graduação em Biotecnologia},
 	note = {Instituto de Ciências Exatas}
}