@PHDTHESIS{ 2023:79374522,
 	title = {Imobilização e estabilização de tripsina de pâncreas de porco em hidrogel de quitosana e aplicação em reações de hidrólise},
 	year = {2023},
 	url = "https://bdtd.unifal-mg.edu.br:8443/handle/tede/2458",
 	abstract = "Neste estudo, a tripsina do pâncreas suíno foi imobilizada em um suporte heterofuncional
 preparado ativando o hidrogel de quitosana (Qui) com glutaraldeído (Glu) e, em seguida,
 funcionalizando-o com glicina (Qui–Glu–Gli). O desempenho catalítico da tripsina imobilizada
 nas reações de hidrólise foi comparado com o desempenho catalítico da enzima imobilizada em
 quitosana ativada com glutaraldeído (Qui–Glu) e hidrogel de quitosana (Qui). A concentração
 máxima de proteína imobilizada em Qui–Glu–Gli foi de aproximadamente 16 mg.g
 −1
 a pH 9,0
 
 (5 mmol.L
 −1
 de tampão de carbonato de sódio) a 25 °C a partir de uma carga de proteína
 
 oferecida de 20 mg.g
 −1
 . Esse biocatalisador apresentou uma atividade específica máxima (AE)
 
 de 33,1 ± 0,2 nmol.min−1
 .mg−1
 para a hidrólise de benzoil-DL-arginina-p-nitroanilida
 (BAPNA), valores maiores quando comparados com o suporte clássico Qui-Glu (valores de AE
 variando entre 6,7 ± 0,1 nmol.min−1
 .mg−1
 e 8,1 ± 0,1 nmol.min−1
 .mg−1
 ). O modelo cinético de
 Elovich foi usado para descrever o processo de adsorção usando cargas iniciais de proteína
 baixas (3 mg.g
 -1
 ) e altas (20 mg.g
 −1
 ). O estudo de dessorção revelou uma taxa de 32% de
 dessorção da tripsina a pH 5,00 e 50 °C, na presença de detergente Triton-X, destacando a
 ocorrência de interações hidrofóbicas e iônicas entre a tripsina e o suporte. A temperatura ideal
 para a hidrólise de BAPNA catalisada pela tripsina imobilizada (60 °C) foi 10 °C mais alta do
 que a de sua forma solúvel. Além disso, a enzima imobilizada foi de 16 a 20 vezes mais estável
 do que sua forma solúvel a 50-55 °C. Estudos termodinâmicos, demonstraram que o fator de
 estabilização da enzima imobilizada foi de 20 vezes maior que a enzima livre para temperatura
 de 45 e 50 oC. A hidrólise completa da albumina sérica bovina (ASB) a 37 °C foi alcançada
 após 2 horas usando uma enzima solúvel, enquanto, para sua forma imobilizada, o rendimento
 da hidrólise foi de 47%. Testes de reutilização revelaram que esse biocatalisador reteve 37% de
 sua atividade original após 10 lotes sucessivos de hidrólise. Com base nesses resultados, esse
 suporte pode ser usado como uma alternativa interessante para a produção de biocatalisadores
 heterogêneos com alta atividade catalítica e estabilidade térmica, apesar de apresentar baixo
 desempenho quando comparado com a enzima solúvel no processo de hidrólise da albumina
 sérica bovina.",
 	publisher = {Universidade Federal de Alfenas},
 	scholl = {Programa de Pós-Graduação em Química},
 	note = {Instituto de Ciências Exatas}
}