@MASTERSTHESIS{ 2015:1923416054,
 	title = {Obtenção, caracterização e utilização de hidrogel de quitosana e glicerol fosfato para imobilização de lipase de Rhizopus oryzae},
 	year = {2015},
 	url = "https://bdtd.unifal-mg.edu.br:8443/handle/tede/856",
 	abstract = "A preocupação com o desenvolvimento de técnicas menos agressivas em termos ambientais contribuindo para o desenvolvimento sustentável, levou a utilização de tecnologia enzimática e materiais biodegradáveis como uma rota alternativa. A quitosana é um polímero atóxico, biodegradável e biocompatível proveniente da desacetilação da quitina, subproduto da indústria pesqueira. Uma de suas aplicações é como suporte para a imobilização de biocatalisadores com o intuito de melhorar algumas características, como estabilidade e reutilização. A imobilização pode ocorrer por diversas técnicas, não existindo um método único que abrange todo e qualquer caso. Neste contexto, esse trabalho estudou a viabilidade da utilização de um hidrogel à base de quitosana para imobilização da lipase de Rhizopus oryzae (L036P). Para isso foi realizada a imobilização da lipase por adsorção física e por ligação covalente em hidrogel de quitosana ativado com glutaraldeido. A fim de verificar modificações químicas significativas e a perda de massa das amostras em função da temperatura, os materiais foram submetidos às técnicas de termogravimetria (TG) e espectroscopia de infravermelho com transformada de Fourier (FTIR). A massa residual foi de 30% para a enzima livre e de 45% para as enzimas imobilizadas e os espectros de FTIR comprovaram a imobilização devido a mudanças ocorridas em algumas bandas de absorção. A análise da morfologia da superfície do suporte foi realizada através de imagens obtidas por microscopia eletrônica de varredura que evidenciaram uma estrutura mais densa e menos porosa após a reticulação do hidrogel. A atividade hidrolítica da lipase imobilizada foi de 406,30 U/g para a imobilização por adsorção física; 439,82 U/g para a imobilização por ligação covalente. Os parâmetros cinéticos km e Vmáx foram determinados e não houve diferença significativa no valor de km para a ambas as lipase imobilizada já o valor de Vmáx sofreu uma queda para ambas as imobilizações indicando uma possível inibição não competitiva. A estabilidade térmica e de estocagem foram avaliadas e foi observada uma melhora na estabilidade térmica após 150 minutos e a atividade hidrolítica de todos os materiais não apresentaram perda significativa após 120 dias. Os biocatalisadores foram ainda caracterizados quanto a atividade ótima de atuação em função da temperatura e pH utilizando a técnica de planejamento de experimentos ( delineamento composto rotacional 2² com três repetições no ponto central). Os resultados encontrados mostraram que há uma variação na temperatura e pH ótimo após a imobilização, sendo encontrado valores máximos de 839,76 U/g para a lipase livre (pH 7,5 a 36°C), 574,18 U/g para a lipase imobilizada por adsorção física (pH 7,5 a 50°C) e 3572,44 U/g para a lipase imobilizada por ligação covalente (pH 8,5 60°C). A partir dos resultados obtidos, verificou-se a potencialidade da utilização de hidrogel como suporte de imobilização da lipase.",
 	publisher = {Universidade Federal de Alfenas},
 	scholl = {Programa de Pós-Graduação em Ciência e Engenharia de Materiais},
 	note = {Instituto de Ciência e Tecnologia}
}