@MASTERSTHESIS{ 2010:353526725,
 	title = {Estudo do mecanismo de interação de Mangiferina e Mangiferitina com Soroalbumina},
 	year = {2010},
 	url = "https://bdtd.unifal-mg.edu.br:8443/handle/tede/719",
 	abstract = "A interação entre mangiferina (MGF) e mangiferitina (MGT) com soroalbumina bovina (BSA) em solução aquosa foi investigada por espectrofotometria (constante de associação, efeito de pH e força iônica), fluorimetria (constante de estabilidade, mudança conformacional, distância de interação), voltametria cíclica (constante de estabilidade, cinética de transferência de carga, efeito de pH) e docking molecular. O modelo de interação de MGF-BSA e MGT-BSA apresentram características de cooperatividade e inespecificidade de sítios de ligação e uma classe de sítios de interação específica. A constante de associação interação foi calculada através dos métodos acima com Ka de 3,82 x 104 e 8,66 x 104 mol.L-1 para MGF-BSA e MGT-BSA, respectivamente. O efeito de pH e força iônica também foram avaliados por espectro-diferença e foi observado que as interações hidrofóbicas são predominantes, sendo confirmada por docking molecular. Os estudos de modelagem molecular mostram que a interação de ambos os ligantes com BSA esta localizada no subdomínio IIA. O espectro de fluorescência sincronizada revelou que ocorreu uma mudança conformacional na proteína quando ligada aos ligantes estudados. A voltametria cíclica de mangiferina exibiu um processo de reação irreversível na superfície do eletrodo de pasta de carbono controlado por difusão com potencial de oxidação de 0,289 V, E0’ de 0,264 e 0,248 V para mangiferina livre e ligada a BSA, respectivamente. O efeito do pH também foi avaliado por voltametria e tanto a MGF livre quanto o complexo apresentaram uma menor energia para a oxidação da droga em pH elevado. Os complexos MGF-BSA e MGT-BSA apresentaram estequiometria 1:1. Os parâmetros cinéticos de transferência de carga não revelaram valores significativos de alteração entre MGF livre e ligada. A comparação entre a interação dos ligantes com BSA indicou que o glicosídeo influência pouco no mecanismo de interação com BSA. Em suma, os resultados obtidos podem ser uteis para a compreensão da farmacocinética de mangiferina e o seu metabolito mangiferitina em sua interação com proteínas plasmáticas.",
 	publisher = {Universidade Federal de Alfenas},
 	scholl = {Programa de Pós-Graduação em Química},
 	note = {Instituto de Ciências Exatas}
}