@MASTERSTHESIS{ 2012:1644649907, title = {Voltametria direta de mioglobina imobilizada em eletrodo de ouro modificado com polimetil metacrilato com bloco de poli-2-dimetilaminoetil metacrilado (PMMA-bloco-PDMAEMA)}, year = {2012}, url = "https://bdtd.unifal-mg.edu.br:8443/handle/tede/720", abstract = "A termodinâmica de proteínas está intimamente relacionada com mudanças entre as diferentes formas de energia e também com o estudo das transformações de energia que acompanham fenômenos físico-químicos. As interações entre o reagente e a superfície eletródica são importantes para a determinação da cinética de transferência eletrônica. Neste trabalho, avaliou-se a modificação de um substrato de ouro com PMMA-b-PDMAEMA e ligação com gluteraldeído, seguido por imobilização de mioglobina de sangue equino como modelo de interação. Nos experimentos eletroquímicos, a interação foi obtida por gotejamento da proteína na superfície do ouro, seguindo da adição do copolímero e agente bifuncional gluteraldeído (Glu). Uma segunda etapa deste trabalho consistiu da análise termodinâmica do sinal voltamétrico de mioglobina imobilizada, por varredura térmica em cela termoquímica não-isotérmica. A interação entre Mb/PMMA-b-PDMAEMA/GLU foi investigada por voltametria cíclica, por meio da mensuração de parâmetros, tais como: constante de estabilidade, cinética de transferência de carga, determinação da atividade eletrocatalítica de H2O2 efeito da temperatura. O efeito do pH também foi avaliado por voltametria, bem como a estabilidade e reprodutibilidade do biosensor. A voltametria cíclica da interação do complexo Mb/PMMA-b-PDMAEMA/GLU exibiu um processo de reação quase-reversível na superfície do eletrodo de ouro modificado controlado por voltametria de camada delgada com potencial de oxidação e de redução, com valores de 0,248 V e 0,034 V, respectivamente. O potencial padrão (E0) foi de 0,180V. O coeficiente de transferência de carga assumiu um valor de α de aproximadamente 0,40± 0,01. Os valores de Ks obtidos sugerem que a cinética é lenta, entretanto variou com a velocidade, reforçando a quase-reversibilidade da reação. O efeito do pH revelou valores que confirmam que o processo de transferência eletrônica ocorreu na proporção de 2 elétrons para um próton. Complementarmente, houve variação de Ks com pH, reforçando a existência de prótons H+ durante a eletro-transferência. A constante Michaelis-Menten (Km) aparente calculada foi de 115μM, representando uma alta atividade catalítica para o H2O2. A média da concentração da área de superfície calculada foi de 9,8 x 10 -¹¹ ±1,13 x 10 -¹¹ mol/cm2, não se observando variações significativas com o aumento da velocidade. Os valores encontrados de ΔS0 e ΔH0 foram respectivamente 351,3±0,0002 J mol-¹K-¹ e -76831,9 ± 0,8 KJ/mol. A média da área eletroativa obtida foi de 1,146 cm² ± 0,1371 cm². Em suma, os resultados obtidos podem ser úteis para a compreensão de proteínas imobilizadas, abrindo perspectivas para estudo mais aprofundado para determinação de parâmetros eletrocinéticos sob variação de temperatura.", publisher = {Universidade Federal de Alfenas}, scholl = {Programa de Pós-Graduação em Química}, note = {Instituto de Ciências Exatas} }