@MASTERSTHESIS{ 2023:1568600828, title = {Imobilização da frutosiltransferase de Aspergillus oryzae IPT-301 em óxido de zinco para produção de frutooligossacarídeos}, year = {2023}, url = "https://bdtd.unifal-mg.edu.br:8443/handle/tede/2340", abstract = "Os frutooligossacarídeos (FOS) são açúcares prebióticos e, portanto, benéficos à saúde e nutrição humana. Esses açúcares apresentam baixo teor calórico e podem ser consumidos por pessoas diabéticas, além de ser grande potencial de aplicação na indústria alimentícia podem ser substitutos por açúcares convencionais. A síntese enzimática de FOS ocorre pela atividade de transfrutosilação (AT) em moléculas de sacarose, por meio da enzima microbiana frutosiltransferase (FTase, E.C. 2.4.1.9), sendo que as FTases podem ser produzidas a partir do fungo Aspergillus oryzae IPT-301 por meio do cultivo celular submerso. Deste modo, este trabalho teve como objetivo estudar a imobilização da frutosiltransferase em peças de óxido de zinco (ZnO) por meio da adsorção física. Os parâmetros de imobilização em óxido de zinco apresentaram um rendimento de imobilização de 38,00% e uma atividade recuperada de 3,22%. O estudo do efeito de concentração mostrou que a maior atividade foi atingida para concentração de 600 g. L-1 de substrato, tendo ajuste ao modelo de Hill. O ensaio de estabilidade ao pH indicou que o biocatalisador apresenta maiores estabilidades em pH entre 6,0 e 6,5. A estabilidade térmica do biocatalisador não foi expressiva em comparação à enzima solúvel; portanto, apresentou tempo de meio-vida em 1,70 vezes que a enzima solúvel a 30ºC. A enzima imobilizada apresentou estabilidade ao armazenamento com atividade relativa acima de 75% após 2 dias. Os estudos de caracterização físico-químico comprovaram a imobilização da enzima na superfície do suporte, corroborando com uma imobilização satisfatória da FTase.", publisher = {Universidade Federal de Alfenas}, scholl = {Programa de Pós-Graduação em Engenharia Química}, note = {Instituto de Ciência e Tecnologia} }